Tidor a pittsburghi CRAY C90 segítségével vizsgálta, hogyan befolyásolja a cipzárak struktúrájának változása a stabilitást. Ezek a számítások bôvítik azokat az ismereteket, amelyek a normál és a mutáns fehérjék laboratóriumi vizsgálata nyomán születtek. A mutánsoknál egy-két aminosav különbözik. Ha a laboratóriumi kísérletekben elég mutánst tanulmányozunk, akkor megérthetjük, hogy az egyes aminosavak – amelyek kölcsönhatásba lépnek a fehérjében lévô többi aminosavval – hogyan változtatják meg az egész fehérje mûködését. De ez elég szörnyû kísérletsorozat lenne, valami olyasmi, mintha egy recept komponenseinek hatását úgy vizsgálnánk, hogy állandóan újra készítenénk az ételt, miközben az egyik hozzávaló mennyiségét mindig egy kicsit megváltoztatnánk. Számítógépes szimulációval úgy tanulmányozhatjuk a hozzávalók hatását, hogy nem is kell az ételt elkészíteni. Azaz a számítógépes modellezés lehetôvé teszi, hogy a kutatók több száz fajta mutációt vizsgáljanak meg, anélkül hogy ténylegesen elôállítanák ôket. A modellezés fontosabb eredményeit azután laboratóriumi kísérletekkel lehet ellenôrizni.
"A egyik fô célunk az, hogy megértsük, milyen kölcsönhatások felelôsek egy molekula struktúrájáért és viselkedéséért. Most leginkább a leucin-cipzár érdekel bennünket. Hosszú távon az a célunk, hogy megértsük a fehérjestruktúra alapszabályait, és ezek segítségével új molekulákat tervezhessünk, amelyek az elvárásaink szerint mûködnek. A számítógépek segítségével ezt a célt hamarabb érhetjük el" – mondja Tidor.